结果与讨论

在固定氮条件下，高速上清液和两种不同的离子交换组分(100和250 mM NaCl)在加入ATP、MgC^和谷氨酰胺后显示出腺苷酸化活性。ADP可以替代ATP，使GS活性几乎同样降低。因此，ATase可以使用ADP或ATP作为GS的腺苷酸化底物。a-酮戊二酸降低了腺苷酸化的速率(Jiang et al. 1998)。用蛇毒磷酸二酯酶处理的腺苷化GS显示活性增加，表明转化为未修饰的形式。Pi和a-酮戊二酸刺激上清中GS的去乙酰化。即使加入PII-UMP、Pi和a-酮戊二酸，也不能观察到离子交换部分的去乙酰化活性。因此，去死基化所需的组分可能缺失或添加的PII-UMP被解调。250 mM NaCl分数需要PII对GS进行ATP或ADP改性。用抗大肠杆菌ATase多克隆抗体进行Western印迹实验表明，红红杆菌ATase约为115 kDa，与大肠杆菌相同(Caban et al. 1976)。 A strong immunoreaction around 55-60 kDa in the 100 mM fraction suggest that ATase might be degraded within its Q-linker (Jaggi et al. 1997). The 100 mM fraction also contains most of the adenylation activity but no deadenylation activity.

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